[タマゴタンパク質とゼラチン変性]食生活について語ろう

・タマゴタンパク質とゼラチン変性Gelatin-modified and egg proteinたまごたんぱくしつとぜらちんへんせい
　卵は、加熱によって凝固しますが、ゼラチンは、加熱することで溶けだし、それを冷やすことによって、それぞれに菓子、料理に利用しています。同じ蛋白質でも凝固温度が異なり、肉は強火の加熱で硬くなりますが、弱火での長時間加熱で軟らかくなります。それぞれの性質を探（さぐ）って見ることにしました。
ゼラチンが固まるのは、コラーゲンの分子が三次元の網目を作り、その中に水が蓄えられるからです。分子自体は変化していないからとしています。
　アミノ酸組成、含有量を比較してみました。
◇ゼラチン（豚）100g中でエネルギー347kcal、水分11.3g、たんぱく質87.6g、脂質0.3g、炭水化物0g、灰分0.8g、イソロイシン1200㎎、ロイシン2900㎎、リシン3600㎎、メチオニン830㎎、シスチン17㎎、フェニルアラニン2000㎎、チロシン280㎎、トレオニン2000㎎、トリプトファン8㎎、バリン2700㎎、ヒスチジン670㎎、アルギニン8100㎎、アラニン9400㎎、アスパラギン酸5500㎎、グルタミン酸10000㎎、グリシン24000㎎、プロリン13000㎎、セリン3500㎎、ヒドロキシプロリン13000㎎、アミノ酸組成計86000㎎、アンモニア250㎎

◇豚中型肉種ロース赤肉生100g中でエネルギー131kcal、水分71.2g、たんぱく質22.9g、脂質4.6g、炭水化物0.2g、灰分1.1g、イソロイシン1100㎎、ロイシン1800㎎、リシン2000㎎、メチオニン660㎎、シスチン260㎎、フェニルアラニン910㎎、チロシン770㎎、トレオニン1100㎎、トリプトファン280㎎、バリン1200㎎、ヒスチジン1200㎎、アルギニン1400㎎、アラニン1300㎎、アスパラギン酸2200㎎、グルタミン酸3700㎎、グリシン890㎎、プロリン890㎎、セリン860㎎、ヒドロキシプロリン-㎎、アミノ酸組成計22000㎎、アンモニア-㎎

◇烏骨鶏卵生100g中でエネルギー154kcal、水分73.7g、たんぱく質12.0g、脂質13.0g、炭水化物0.4g、灰分0.9g、イソロイシン570㎎、ロイシン1000㎎、リシン830㎎、メチオニン500㎎、シスチン390㎎、フェニルアラニン640㎎、チロシン480㎎、トレオニン590㎎、トリプトファン160㎎、バリン730㎎、ヒスチジン300㎎、アルギニン800㎎、アラニン670㎎、アスパラギン酸1300㎎、グルタミン酸1700㎎、グリシン390㎎、プロリン420㎎、セリン1000㎎、ヒドロキシプロリン-㎎、アミノ酸組成計12000㎎、アンモニア0㎎
　　たんぱく質は、アミノ酸が数多くつながったもので、ただ直線的につながっているだけではなく、そのつながりが、たがいに絡みあって、立体的な構造をもしていす。 高温、低温、圧力、極端なpHなどの厳しい条件下では、その形は変化し崩れてしまい、この現象を「変性」と呼んでいます。

　　主に食肉の筋繊維を構成するのは、長い繊維状の筋原繊維タンパク質（ミオチン、アクチン、アクトミオシン：50%前後）と、筋形質タンパク質(ミオグロビン、酵素：約20〜30%で後者が前者の間に挟まれる)。そして基質蛋白質で結合組織（コラーゲン：約20%〜30%）と、それぞれの比率は動物によって異なります。
・アクトミオシン：ロイシン、イソロイシン、バリンで分岐鎖アミノ酸(BCAA)などの必須アミノ酸を多く含みます。
・ミオグロビン：鉄と蛋白質から構成し赤身の牛肉1グラム中に15ミリグラム程度含み、アミノ酸153個が連なります。
・コラーゲン：主なアミノ酸組成はグリシン約25%、他にプロリン14%、アラニン10%、ヒ ドロキシプロリン１４％より構成しています。
　　　3種類のタンパク質の変性温度はそれぞれ異なり 筋原繊維タンパク質は45℃〜50℃で、 筋形質タンパク質は56℃〜62℃で変性開始です。 特に結合組織タンパク質(主にコラーゲン)では65℃付近では収縮しますが、75℃以上で分解・ゼラチン化してしまいます。
　　焼肉で肉に火を通すと、50℃～70℃でタンパク質の凝固し始めるので、その時の肉を口に入れた時には硬く感じます。 過熱し過ぎ水分の蒸発などにより、硬くなることもあります。そこで調理の段階で、筋切りや繊維切りが行われたりしています。
一般に、肉のコラーゲンの収縮は約 65℃で起こり、65℃以下ではゼラチン化はほとんど起こらないか長時間を要するといいます。75 ～ 85℃を超えるとゼラチン化は急速に進み加熱温度が高いほど短時間に進行すると言われます。動物の骨や皮、腱などに含み結合組織に多いコラーゲンは、水とともに加熱分解して65℃位になると溶けだし過度に85℃以上で沸騰させ熱すぎるとタンパク質が低分子化、変質して固まりにくくなります。
ゼラチンは、コラーゲンから作られています。 コラーゲンの構造は、らせん状の細長い分子が3本より合わさって、三重らせんのような形です。 このコラーゲン分子を75℃～85℃の高温にして熱を加えていくと、3本の糸がらせん状に巻かれた縄のような形をしたコラーゲンの分子がはずれ、バラバラの状態になり、 この状態をゼラチン化、ゼラチンと呼んでいます。
変性は、熱によって立体構造が壊れ、卵の場合は、白身や黄身を構成する蛋白質自体が構造を変えて、現状では元には戻せていません。しかしながら近い将来に茹で卵でも生卵に戻るという実験結果の発表があるかもしれません。


軟化は、縄のような形をしたコラーゲンの分子が、熱によってほぐれるために起こっています。
植物由来の寒天などとは融点が高いなどで扱い方が異なります。
　タンパク質の分子の立体構造が熱により変化して性質が変わることをが変性です。 タンパク質を含む食品の代表である卵を茹で、熱を加えると、白身や黄身が固まるのは、 これは熱変性によるものです。🍍パイナップル、パパイア、🥝キウイフルーツ、イチジク、🍈メロンなどは、タンパク質分解酵素を含むため、生のままでいっしょに使うと、ゼラチンを分解して固まらなくなります。ゼリーなどに、これらの果物を使う場合は、加熱して酵素の働きを阻止するか、缶詰を使うんがよいでしょう。これらの果物のすりおろし、しぼった汁に肉を浸す、一緒に調理すると、肉の繊維や膜が部分的に分解を受けて、食事に柔らかく食べやすくなるのです。
ゼリーの作成には ゼラチン溶液は、溶解温度20～30℃、ゼラチン濃度口当たりがよい2％から常温で溶けにくい5％としています。固める温度は10℃以下ぐらいの低温に数時間置くことで凝固します。ゼラチンで作るゼリーは15～20℃で固まり始めます。おいしく感じる温度８℃ぐらいになるまでには、家庭用冷蔵庫で約２～３時間といいます。 寒天と違い薄い溶液では夏は常温でも溶け出します。

　筋形質タンパク質のミオグロビンは約60℃で変性開始です。タンパク質グロビンには鉄の酸化防止作用がありますが、グロビンは熱により変性すると消失してしまいます。時としてよく焼いたはずの肉の内部にピンク色の部分が残っていることがあり、それはこの酸化防止作用によるものと考えられ、従い過熱した肉でもピンク色が見えるからといって焼けていないとは必ずしも言えないのです。

45℃以上で筋原繊維タンパク質の凝固が始まりますが、この時点ではまだその間にある56℃〜62℃で変性する筋形質タンパク質が凝固していないので、柔らかいままです。筋形質タンパク質が変性し始めるとそれを挟む筋原繊維タンパク質とくっついて凝固するため、硬くなります。
　煮込み肉の柔らかさはコラーゲンのゼラチン化によるもので、コラーゲンの含まれない部位では長時間加熱してもあまり、美味しさは感じられないのです。

　肉を加熱した際その硬さに影響する要因は筋原繊維タンパク質、筋形質タンパク質、結合組織タンパク質(コラーゲン)の加熱・温度・時間が関係しているようです。コラーゲンは、水とともに加熱分解して65℃位になると溶けだし過度に85℃以上で沸騰させ熱すぎるとタンパク質が低分子化、変質して固まらず、卵の蛋白質と同じように現状では元に戻すことは困難でありコラーゲンペプチドのような状態でゲル化は困難なことです。