ナトリウムとカリウムの比率は、健康な体内での電解質バランスを維持するために重要です。一般的に推奨されるナトリウムとカリウムの比率は、1：1から、2：1の範囲内で考えられています。ただし、より理想的な比率としては、ナトリウムよりもカリウムが多く摂取されることが推奨されています。
**具体的な数値**
- 世界保健機関（WHO）は、成人に対して1日あたりのナトリウム摂取量を約2,000mg（約5gの食塩相当）以下に抑えることを推奨しています。
- 一方、カリウムの推奨摂取量は1日あたり3,500mgから4,700mgとされています。
このため、食事においてナトリウムを減らし、カリウムを多く摂取することが健康に良いとされており、特に心血管系の健康に寄与すると考えられています。ナトリウムが過剰になると高血圧や心疾患のリスクが高まるため、ナトリウムとカリウムのバランスを意識することが重要です。
ただし、具体的な比率や摂取量は、個々の健康状態や生活環境、食生活によって異なるため、専門の医師や栄養士と相談することが望ましいです。
電解質バランスとは、体内の電解質の種類と濃度が適切に維持されている状態を指します。電解質は、電気的に荷電したミネラルであり、主に以下の成分が含まれます：
1. **ナトリウム（Na）**：体液の浸透圧を調整し、神経伝達や筋肉収縮に重要です。
2. **カリウム（K）**：細胞内の主要なカチオンであり、神経機能や筋肉機能に欠かせません。
3. **カルシウム（Ca）**：骨の構成要素であり、筋肉収縮や血液凝固に関与します。
4. **マグネシウム（Mg）**：酵素の機能やATPの合成に関与し、神経および筋肉の正常な動作を助けます。
5. **塩素（Cl）**：消化液の重要な成分で、酸塩基バランスの維持にも役立ちます。
電解質バランスの維持は、以下の理由から重要です：
- **神経の伝達**：電解質は神経信号の伝達に関与しており、神経系が正常に機能するためには一定のバランスが必要です。
- **筋肉の機能**：筋肉の収縮と弛緩は電解質の濃度に依存しており、特にカリウムとナトリウムのバランスが重要です。
- **水分の調節**：電解質は体内の水分分布を調整し、体液の適切な量と圧力を維持します。
- **酸塩基バランス**：体内のpHを調整し、正常な生理機能を保つために必要です。
電解質のバランスが崩れると、脱水症状や心拍不整、筋肉の痙攣など、さまざまな健康問題を引き起こす可能性があります。そのため、適切な食事や水分摂取が不可欠です。
ピルビン酸脱リン酸化酵素（Pyruvate dehydrogenase, PDH）は、ピルビン酸をアセチルCoAに変換する重要な酵素です。この反応は、エネルギー代謝において中心的な役割を果たしています。以下に、PDHの役割について詳しく説明します。
### 主な役割
1. **エネルギー代謝の中心的な反応**:
- PDHは解糖系の最終産物であるピルビン酸をアセチルCoAに変換します。アセチルCoAは、クエン酸回路（TCAサイクルまたはクレブス回路）に入るための重要な中間体です。この過程により、細胞はエネルギーを生産するために必要なATPを生成します。
2. **酸化還元反応の触媒**:
- PDHは酸化還元反応を通じて、ピルビン酸から二酸化炭素（CO2）を放出し、電子を移動させる役割も持っています。この電子は、電子伝達系においてATPを生成する際に利用されます。
3. **基質の相互関係**:
- アセチルCoAは脂肪酸合成やコレステロール合成の前駆体としても利用されるため、PDHの活性は脂質代謝にも関連しています。
4. **制御メカニズム**:
- PDHの活性は、細胞のエネルギー状態や栄養状態に応じて調節されます。ATP、アセチルCoA、 NADH の濃度が高くなると、PDHの活性は抑制され、逆にADPやピルビン酸が増加すると活性が促進されます。
### まとめ
ピルビン酸脱リン酸化酵素は、解糖系から得られたピルビン酸をアセチルCoAに変換することで、細胞がエネルギーを生成するための重要な役割を果たします。また、代謝経路の相互関係を理解する上でも重要な酵素です。
植物にはカリウムを貯溜するが、どう言う理由があるのか調べても、不足すると葉が黄色くなるとかそう言う説明ばかりで補酵素的説明が極めて少なかった。窒素とリン酸は簡単に構造に必要であると還元できるのだが、カリウムは難しいらしい。動物のように神経も筋肉もないし、特に植物ではナトリウム排泄は器官化していない。
The sequence of the PDHC reactions can be simplified as follows (295):
E1 TPP + CH3 COCOOH → CO2 + E1 TPP-CHOHCH3
E1 TPP-CHOHCH3 + E2 lipoic(ox) → E1TPP + CH3 COE2 lipoic
CH3 COE2 lipoic + CoASH → CH3COSCoA + E2 lipoic (red)
E2 lipoic (red) + E3 FAD → E2 lipoic(ox) + E3FADH2
E3 FADH2 + NAD+ → E3 FAD + NADH + H+
唯一植物栄養でカリウムは補酵素的栄養素と言うことで、ほぼ70〜80年前にピルビン酸脱リン酸化酵素の補酵素と認識されたが、
↵ Boyer, P. D., Lardy, H. A., and Phillips, P. H. (1942) J. Biol. Chem. 146, 673–681
↵ Boyer, P. D., Lardy, H. A., and Phillips, P. H. (1942) J. Biol. Chem. 146, 673–681
その結合位置が特定され解析可能になったのはつい最近のこと。
For more than 50 years, it has been known that K(+) is an essential activator of pyruvate kinase (Kachmar, J. F., and Boyer, P. D. (1953) J. Biol. Chem. 200, 669-683). However, the role of K(+) in the catalysis by pyruvate kinase has not been totally understood. Previous studies without K(+) showed that the affinity of ADP-Mg(2+) depends on the concentration of phosphoenolpyruvate, although the kinetics of the enzyme at saturating K(+) concentrations show independence in the binding of substrates (Reynard, A. M., Hass, L. F., Jacobsen, D. D. & Boyer, P. D. (1961) J. Biol. Chem. 236, 2277-2283). Here, we explored the kinetics of the enzyme with and without K(+). The results show that without K(+), the kinetic mechanism of pyruvate kinase changes from random to ordered with phosphoenol-pyruvate as first substrate. V(max) with K(+) was about 400 higher than without K(+). In the presence of K(+), the affinities for phosphoenol-pyruvate, ADP-Mg(2+), oxalate, and ADP-Cr(2+) were 2-6-fold higher than in the absence of K(+). This as well as fluorescence data also indicate that K(+) is involved in the acquisition of the active conformation of the enzyme, allowing either phosphoenolpyruvate or ADP to bind independently (random mechanism). In the absence of K(+), ADP cannot bind to the enzyme until phosphoenolpyruvate forms a competent active site (ordered mechanism). We propose that K(+) induces the closure of the active site and the arrangement of the residues involved in the binding of the nucleotide.
50年以上前から、K(+)がピルビン酸キナーゼの必須活性化因子であることは知られていた（Kachmar, J. F., and Boyer, P. D. (1953) J. Biol.Chem.200, 669-683).しかしながら、ピルビン酸キナーゼによる触媒反応におけるK(+)の役割は完全には理解されていない。K(+)を含まない以前の研究では、ADP-Mg(2+)の親和性はホスホエノールピルビン酸の濃度に依存することが示されたが、K(+)濃度が飽和したときの酵素の動力学は基質との結合において独立性を示した(Reynard, A. M., Hass, L. F., Jacobsen, D. D. & Boyer, P. D. (1961) J. Biol.Chem.236, 2277-2283).ここでは、K(+)の有無による酵素の動態を調べた。その結果、K(+)がない場合、ピルビン酸キナーゼの速度論的機構は、ホスホエノール-ピルビン酸を第一基質とするランダム型から秩序型へと変化することがわかった。K(+)を添加した場合のV(max)は、K(+)を添加しない場合よりも約400高かった。K(+)存在下では、ホスホエノール-ピルビン酸、ADP-Mg(2+)、シュウ酸、ADP-Cr(2+)に対する親和性は、K(+)非存在下に比べて2-6倍高かった。この結果と蛍光データは、K(+)が酵素の活性型コンフォメーションの獲得に関与し、ホスホエノールピルビン酸またはADPのいずれかが独立して結合することを可能にしていることを示している（ランダム機構）。K(+)非存在下では、ホスホエノールピルビン酸が活性部位を形成するまで、ADPは酵素に結合できない（秩序化機構）。我々は、K(+)が活性部位の閉鎖とヌクレオチドの結合に関与する残基の配置を誘導することを提案する。
ピルビン酸はエネルギー獲得サイクルや生合成の分岐路にある重要な物質だが、
The role of potassium in muscle phosphorylations.
Author(s) : Boyer, P. D. ; Lardy, H. A. ; Phillips, P. H.
Author Affiliation : Dept. Biochem., Coll. Agric., Univ Wisconsin Madison.
Journal article : Journal of Biological Chemistry 1942 Vol.146 pp.673-682
Abstract : K was shown to have an essential role in rat muscle in the transfer of phosphate from 3-pho sphoglycerate or 2-phosphopyruvate to creatine, but not from adenosine triphosphate to creatine. This transfer of phosphate was inhibited by relatively small concentrations of Ca and the stimulating effect of K could not be reproduced by Na. D. P. Cuthbertson.
今読んでる
『でも、無力で無知なのは罪なのだろうか。それは夏織にとっては、どうにもならない宿命だ。そして宿命は夏織のせいじゃない。』 愛するということは 中江有里 YOMUYOMUより
空白期間があったのでは先生方に説明できないのも当然か。一休み。気になるのはこの背景。
JBC Papers in Press.
Published on November 2, 2005 as Manuscript R500023200 The latest version is at http://www.jbc.org/cgi/doi/10.1074/jbc.R500023200
Minireview
Enzymes activated by monovalent cations: a structural perspective†
Enrico Di Cera*
Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Washington University School of Medicine, Box 8231, St. Louis, MO 63110.
Running Title: Enzymes activated by M+
Minireview
Enzymes activated by monovalent cations: a structural perspective†
Enrico Di Cera*
Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Washington University School of Medicine, Box 8231, St. Louis, MO 63110.
Running Title: Enzymes activated by M+
A Structural Perspective on Enzymes Activated by Monovalent Cations*
Enrico Di Cera1
+ Author Affiliations
Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Washington University School of Medicine, St. Louis, Missouri 63110
↵1 To whom correspondence should be addressed. Tel.: 314-362-4185; Fax: 314-747-5354;E-mail: enrico@wustl.edu.
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Abstract
Enzymes activated by monovalent cations are abundantly represented in plants and the animal world. They have evolved to exploit Na+ and K+, readily available in biological environments, as major driving forces for substrate binding and catalysis. Recent progress in the structural biology of such enzymes has answered long standing questions about the molecular mechanism of activation and the origin of monovalent cation selectivity. That enables a simple classification of these functionally diverse enzymes and reveals unanticipated connections with ion transporters.
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Over 60 years ago, Boyer et al. (1) reported in the pages of this Journal that pyruvate kinase would express appreciable catalytic activity only in the presence of K+. A similar effect was soon discovered in other systems, and just a few decades later the field of enzymes requiring a monovalent cation (M+) for optimal activity encompassed hundreds of examples from plants and the animal world (2, 3). Since the beginning, this rapidly expanding field had to address two basic questions, namely the molecular mechanism of M+ activation and the structural basis of M+ selectivity. Because kinetic investigation would only provide indirect answers, further progress in the field had to await high resolution crystal structures of M+-activated enzymes, which have become available only over the last decade.
Concluding Remarks
The information that emerged from crystal structures of M+-activated enzymes rationalizes decades of kinetic studies and unravels details on the molecular origin of M+ activation and selectivity. A simple classification of these enzymes is now made possible by merging structural and functional data bases. Future studies should explore the intriguing connections between M+-activated enzymes and ion transporters. The enormous amount of knowledge gathered from kinetic and structural studies should facilitate the redesign of M+ specificity and activation (23, 52). A most exciting task would be to introduce M+ activation into proteins devoid of M+ binding, which could benefit many areas of biotechnology and medicine.
