回帰線

US10028928
"FIGS. 19, 22, 25, 28, 31, and 34 graphically illustrate the disappearance of EPA-EE and DHA-EE and the appearance of EPA-FA and DHA-FA during lipolysis of each respective sample examined. Sample points from 2 minutes to 233 minutes were included in the graphs. In addition, linear regression lines have been included. "

図１、４、７、１０、３及び１６は、実験したそれぞれのサンプルの脂肪分解の間のEPA-EE及びDHA-EEの消失並びにEPA-FA及びDHA-FAの出現をグラフを使って説明する。2分～233分のサンプル点がグラフに含まれる。さらに、一次回帰線も含まれている。

縦軸にとる

US10054486
"One illustrative reporting pattern includes: retention index, compound name and/or its registration or CAS number, chemical formula, chemical structure, mass or concentration of sample analyzed (ng or ng/L), mass or concentration from original sample (taking into account any further steps to concentrate the sample) and likeliness that the compound is present. If unknowns to the library are found they could be listed by their retention index along with the features identified and likeliness they contain a certain functionality (alcohol, ether, ketone, etc). One illustrative reporting method has mass (ng) or concentration on the y-axis and compounds shown as a single line (bar graph) at their respective R.I. (Retention Index), resulting in a chromatogram that is ng/RI, with the peak having no time length associated with it. An example of this graph is shown in FIG. 12B. Thus the report shows the peak reading in a bar graph form. Unknowns could show up where the R.I. is with an estimate of ng or concentration based on the type of compound present. "

図示される報告パターンには、リテンションインデックス、化合物名および／またはその登録データまたはＣＡＳ番号、化学式、化学構造、分析試料中の質量または濃度（ｎｇまたはｎｇ／Ｌ）、（試料濃集ステップを考慮に入れた上での）元の試料中の質量または濃度、該化合物の存在見込み等が含まれる。ライブラリ上、未知の物質が見つかれば、そのリテンションインデックスと、解明された特性、それが含むと見込まれる官能基（アルコール、エーテル、ケトンその他）などがリスト化される。報告の仕方の一例としては、質量（ｎｇ）または濃度を縦軸にとり、各化合物は一本の線（棒グラフ）として、それぞれのＲ．Ｉ．（リテンションインデックス）において示され、結果としてｎｇ／ＲＩのクロマトグラムが得られる。この際、ピークは時間長さをもたない。このグラフの例が図１２Ｂに示されている。こうしてレポートは、棒グラフの形で読み取られるピークを示す。未知の物質は、Ｒ．Ｉ．の位置と、存在する化合物の種類に基づく質量（ｎｇ）または濃度の推定値にもとづき、見出され得る。

US2012063409
"[0125] An example of this approach is depicted in FIG. 17. Here, the available resource is an OFDM time-frequency resource. Frequency is on the vertical axis, and time is on the horizontal axis. Each box in FIG. 17, also referred to as a “tile”, represents a contiguous set of sub-carriers over a number of OFDM symbols forming a subframe. Note that the entire vertical axis is not shown; it is assumed that there is a set of NM tiles in the vertical direction available for use as access channels, where M is the number of initial access locations per sub-frame, and N is the number of tiles per initial access location. In the illustrated example, N=3, but this is implementation specific. For each of the M initial access locations within a sub-frame, a set of N=3 tiles is assigned. Thus, for example, the three tiles 240 labeled “A” are assigned as one initial access location. Other initial access locations can be assigned for a set of F subframes making up a frame or superframe. F=four in the illustrated example, but this is implementation specific. Within a given access location, any of L different sequences can be used. Thus, the total number of distinct codes+resource+subframes permutations that can be accommodated is given by L×M×F. "

このアプローチの１つの実施例は図１７に示されている。ここでは、利用可能なリソースはＯＦＤＭ時間周波数リソースである。周波数を縦軸にとり、時間を横軸にとる。図１７の中の各ボックスは、「タイル」と呼ばれることもあり、サブフレームを形成する多数のＯＦＤＭシンボルにわたる連続した副搬送波の組を表す。縦軸全体は示されていないことに留意されたい。Ｍをサブフレーム当たりの初期アクセスロケーションの個数とし、Ｎを初期アクセスロケーション当たりのタイルの個数とする場合、アクセスチャネルとしての用途に利用可能であるＮＭ個のタイルの組が縦方向に存在することを仮定する。

全血を溶血

US2017129890
"Example 3

Blockade of CD69 Expression in Human Whole Blood Samples

[0358] Activation of the B cell receptor leads to increased BTK activity, calcium mobilization and B cell activation (see Honigberg L. A., el. al., Proc Natl Acad Sci USA. 107:13075-80. 2010). BTK inhibitors have been shown to block B cell activation as measured by CD69 expression (see Karp, R., et. al., Inhibition of BTK with AVL-292 Translates to Protective Activity in Animal Models of Rheumatoid Arthritis. Inflammation Research Association Meeting, September, 2010). CD69 was expressed following B cell activation as a measure of BTK activity in whole blood. Aliquots of whole blood were pre-incubated with serial dilutions of test compound for 30 min followed by activation with anti-IgM (goat Fab′2, 50 μg/ml). Samples were incubated overnight at 37° C. and then stained with PE labeled anti-CD20 and APC labeled anti-CD69 (BD Pharmingen) for 30 min according to the manufacturer's directions. Whole blood was then lysed and cells gated on CD20 expression were quantified for CD 69 expression by FACS. The percent inhibition was calculated based on a DMSO control for no inhibition and plotted as a function of test compound concentration from which an IC50 value was calculated. "

実施例３
ヒト全血試料中でのＣＤ６９発現の阻止
Ｂ細胞受容体の活性化は、ＢＴＫ活性、カルシウム移動性およびＢ細胞活性化の上昇につながる（Ｈｏｎｉｇｂｅｒｇ  Ｌ．Ａ．ｅｔ．ａｌ．，Ｐｒｏｃ  Ｎａｔｌ  Ａｃａｄ  Ｓｃｉ  ＵＳＡ．１０７：１３０７５－８０．２０１０参照）。ＢＴＫ阻害剤は、ＣＤ６９発現により測定されるように、Ｂ細胞活性化を阻止することが示されている（Ｋａｒｐ，Ｒ．，ｅｔ．ａｌ．，Ｉｎｈｉｂｉｔｉｏｎ  ｏｆ  ＢＴＫ  ｗｉｔｈ  ＡＶＬ－２９２  Ｔｒａｎｓｌａｔｅｓ  ｔｏ  Ｐｒｏｔｅｃｔｉｖｅ  Ａｃｔｉｖｉｔｙ  ｉｎ  Ａｎｉｍａｌ  Ｍｏｄｅｌｓ  ｏｆ  Ｒｈｅｕｍａｔｏｉｄ  Ａｒｔｈｒｉｔｉｓ．Ｉｎｆｌａｍｍａｔｉｏｎ  Ｒｅｓｅａｒｃｈ  Ａｓｓｏｃｉａｔｉｏｎ  Ｍｅｅｔｉｎｇ，Ｓｅｐｔ，２０１０参照）。全血中のＢＴＫ活性の目安として、細胞活性化後にＣＤ６９を発現させた。全血のアリコートを試験化合物の連続希釈液と３０分間予め温置し、その後、抗ＩｇＭ（ヤギＦａｂ’２、５０μｇ／ｍＬ）で活性化した。試料を３７℃で一晩温置し、次いで製造者の指示書に従い、ＰＥ標識抗ＣＤ２０およびＡＰＣ標識抗ＣＤ６９（ＢＤ  Ｐｈａｒｍｉｎｇｅｎ）で３０分間染色した。次いで全血を溶血させ、ＦＡＣＳによってＣＤ２０発現にゲーティングされた細胞をＣＤ６９発現について定量した。阻害なしに対するＤＭＳＯ対照に基づいてパーセント阻害を計算し、試験化合物濃度の関数としてプロットし、そこからＩＣ５０値を計算した。

溶血希釈

US2014238113(JP)
"Evaluation (3) Measurement of Stable Hemoglobin A1c

[0159] Stable hemoglobin A1c in the healthy human blood was measured using the measurement systems in Measurement Examples 1 to 12 under the measurement conditions described in Table 4. 

[0160] A measurement sample obtained by 1:120 hemolytic dilution of healthy human blood collected with a blood-collecting vessel containing sodium fluoride by a phosphate buffer solution (pH 6.7) containing 0.05% Triton X-100 (manufactured by Sigma-Aldrich Japan K.K.) was used. "

[0073] 評価（３）安定型ヘモグロビンＡ１ｃの測定 
測定例１〜１２の測定系を用いて、健常人血液中の安定型ヘモグロビンＡ１ｃを表４記載の測定条件で測定した。 
測定試料は、フッ化ナトリウム入り採血管で採血した健常人血液を、０．０５％のＴｒｉｔｏｎＸ−１００（シグマアルドリッチジャパン社製）を含むリン酸緩衝液（ｐＨ６．７）により１２０倍に溶血希釈したものを用いた。 

US2014162369(JP)
"[0131] The hemoglobin A1c in healthy human blood was measured using the aforementioned column under the aforementioned measurement conditions. 

[0132] The measurement sample was prepared by collecting a healthy human blood with sodium fluoride and hemolytically diluting the blood 200 times with a phosphate buffer (pH: 6.8) containing 0.05% Triton X-100 (Sigma-aldrich Co.). 

[0133] FIG. 2 shows the chromatogram obtained by the measurement under the aforementioned measurement conditions. In FIG. 2, the peak 21 indicates hemoglobin A1c, the peak 22 indicates hemoglobin A0, and the peak 23 indicates hemoglobin F. The hemoglobin A1c and the other hemoglobins were well separated in a short time. This measurement was repeated 20 times with the same sample, in other words, a simultaneous repeatability test was performed. As shown in Table 1, the repeatability for the hemoglobin A1c value (HbA1c) and for the hemoglobin F value (HbF) were both good. "

[0052] 上記のカラム及び測定条件を用いて、健常人血液中のヘモグロビンＡ１ｃの測定を行った。
測定試料は、フッ化ナトリウム採血したヒト健常人血液を、０．０５％のＴｒｉｔｏｎＸ−１００（Ｓｉｇｍａ−Ａｌｄｒｉｃｈ社製）を含むリン酸緩衝液（ｐＨ６．８）により２００倍に溶血希釈したものを用いた。
上記の測定条件で測定した結果、得られたクロマトグラムを図２に示す。図２中、ピーク２１はヘモグロビンＡ１ｃ、ピーク２２はヘモグロビンＡ０、ピーク２３はヘモグロビンＦを示す。ヘモグロビンＡ１ｃと他のヘモグロビン類が短時間内に良好に分離できた。また同じ試料を用いた測定を２０回連続して行う同時再現性試験を行った。表１に示す通り、ヘモグロビンＡ１ｃ値（ＨｂＡ１ｃ）とヘモグロビンＦ値（ＨｂＦ）の再現性は良好であった。 

安定型β鎖

US2011000788
"[0004] All human haemoglobins are constituted by four polypeptide chains in two groups of two identical chains. In an adult human, three types of haemoglobin are normally present: haemoglobin A (HbA), which is the vast majority (it generally represents approximately 97% of the haemoglobin in an adult), constituted by 2 alpha chains and two beta chains (haemoglobin α2β2), haemoglobin A2 (HbA2, which generally represents approximately 1-3% of the haemoglobin in an adult) constituted by two alpha chains and two delta chains (haemoglobin α2δ2), and foetal haemoglobin (HbF), constituted by two alpha chains and two gamma chains (haemoglobin α2γ2), which only subsists in trace amounts (generally less than 1% of the haemoglobin in an adult) and remains limited to a restricted cell population (“F cells”). "

ヒトヘモグロビンはすべて、2つの同一鎖の2つの群をなす4つのポリペプチド鎖により構成されている。成人では、通常3種類のヘモグロビン、すなわち、大多数を占め(HbAは一般に成人におけるヘモグロビンのほぼ97%に相当する)、2本のアルファ鎖と2本のベータ鎖(ヘモグロビンα2β2)により構成されるヘモグロビンA(HbA)、2本のアルファ鎖と2本のデルタ鎖(ヘモグロビンα2δ2)により構成されるヘモグロビンA2(HbA2、一般に成人におけるヘモグロビンのほぼ1～3%に相当する)、および2本のアルファ鎖と2本のガンマ鎖(ヘモグロビンα2γ2)により構成されるが、痕跡量しか存在せず(一般に成人におけるヘモグロビンの1%未満)限定された細胞集団(「F細胞」)に限られたままである胎児ヘモグロビン(HbF)が存在する。

"[0009] The term “haemoglobin A1 (HbA1)” is reserved for molecules of haemoglobin A having one molecule of ose bound to the N-terminal amino acid of one or two beta chains of the protein. The A1 fraction, which is heterogeneous, comprises in particular the minor fractions A1a, A1b and especially A1c. Haemoglobin A1a (HbA1a) includes haemoglobin A1a1 (HbA1a1), in which the ose bound to the N-terminal amino acid is fructose 1-6 diphosphate, and haemoglobin A1a2 (HbA1a2), in which the ose bound to the N-terminal amino acid is glucose-6-phosphate. In the case of haemoglobin A1b (HbA1b), the ose bound to the N-terminal amino acid is pyruvate. Finally, the ose bound to the N-terminal amino acid of the beta chains of haemoglobin A1c (HbA1c) is glucose; HbA1c is obtained by condensation of one molecule of glucose with the NH2 group of the N-terminal valine of the β chain, to form a stable keto-amine, derived from a rearrangement (Amadori rearrangement) of a previously formed unstable aldimine (designated as labile HbA1c or preA1c). "

用語「ヘモグロビンA1(HbA1)」は、1分子のオースがタンパク質の1つまたは2つのベータ鎖のN末端アミノ酸に結合しているヘモグロビンAの分子を表すのにとっておく。A1画分は、不均一であり、特にマイナー画分A1a、A1bおよび特にA1cを含む。ヘモグロビンA1a(HbA1a)には、N末端アミノ酸に結合しているオースがフルクトース1-6二リン酸であるヘモグロビンA1a1(HbA1a1)、およびN末端アミノ酸に結合しているオースがグルコース-6-リン酸であるヘモグロビンA1a2(HbA1a2)が挙げられる。ヘモグロビンA1b(HbA1b)の場合、N末端アミノ酸に結合しているオースはピルビン酸である。最後に、ヘモグロビンA1c(HbA1c)のベータ鎖のN末端アミノ酸に結合しているオースはグルコースであり、HbA1cは、1分子のグルコースをβ鎖のN末端バリンのNH2基と縮合させ、すでに形成されている不安定なアルジミン(不安定HbA1cまたはpreA1cと呼ばれる)の転位(アマドリ転位)に由来する安定なケトアミンを形成することにより得られる。

＊labile: 不安定な（安定な：stabile）

US2010258440(JP)
"[0123] Examples of the hemoglobin include, but are not limited to, normal hemoglobin (HbA0), glycosylated hemoglobin, modified hemoglobin, and fetal hemoglobin (HbF). Examples of the glycosylated hemoglobin include, but are not limited to, hemoglobin Ala (HbA1a), hemoglobin A1b (HbA1b), hemoglobin A1c (HbA1c) and GHbLys. Examples of the hemoglobin A1c include, but are not limited to, stable HbA1c and unstable HbA1c. Examples of the modified hemoglobin include, but are not limited to, carbamoylated Hb and acetylated Hb. "

前記ヘモグロビンとしては、特に限定されず、例えば、正常ヘモグロビン（ＨｂＡ０）、糖化ヘモグロビン、修飾ヘモグロビン、胎児ヘモグロビン（ＨｂＦ）等があげられる。前記糖化ヘモグロビンとしては、例えば、ヘモグロビンＡ１ａ（ＨｂＡ１ａ）、ヘモグロビンＡ１ｂ（ＨｂＡ１ｂ）、ヘモグロビンＡ１ｃ（ＨｂＡ１ｃ）、ＧＨｂＬｙｓ等があげられる。前記ヘモグロビンＡ１ｃとしては、例えば、安定型ＨｂＡ１ｃ、不安定型ＨｂＡ１ｃ等があげられる。前記修飾ヘモグロビンとしては、例えば、カルバミル化Ｈｂ、アセチル化Ｈｂ等があげられる。

波長付近

US2018187206(JP)
"Excitation wavelength: 505 to 520 nm (band width: 1 nm)
Fluorescence (detection) wavelength: 350 to 525 nm (band width: 1 nm)
Laser intensity (Gain): 105 

[0219] The results of the proteins (F1-1), (F1-9), (F1-27), and (F1-42) in the case where the excitation wavelength (Ex) was around 400 nm and the fluorescence wavelength (Em) was around 515 nm are shown in the following table 9A and the results of the proteins (F1-2), (F1-9), and (F1-42) in the case where the excitation wavelength (Ex) was 507 nm and the fluorescence wavelength (Em) was around 515 nm are shown in the following table 9B. As shown in the table 9A, the proteins (F1-27) and (F1-42) each showed a stronger fluorescence activity than the proteins (F1-1) and (F1-9). Particularly, the protein (F1-27) showed a significantly strong fluorescence activity. As shown in the table 9B, the proteins (F1-2) and (F1-42) each showed a stronger fluorescence activity than the protein (F1-9). These results showed that the novel fluorescent protein of the present invention has a fluorescence activity. "

[0293] （測定条件）
励起波長：５０５〜５２０ｎｍ（バンド幅：１ｎｍ）
蛍光（検出）波長：３５０〜５２５ｎｍ（バンド幅：１ｎｍ）
レーザー強度（Ｇａｉｎ）：１０５ 

[0294] 励起波長（Ｅｘ）が４００ｎｍ付近であり、蛍光波長（Ｅｍ）が５１５ｎｍ付近の場合の、（Ｆ１−１）、（Ｆ１−９）、（Ｆ１−２７）および（Ｆ１−４２）タンパク質の結果を下記表９Ａに、励起波長（Ｅｘ）が５０７ｎｍであり、蛍光波長（Ｅｍ）が５１５ｎｍ付近の場合の、（Ｆ１−２）、（Ｆ１−９）および（Ｆ１−４２）タンパク質の結果を下記表９Ｂに示す。前記表９Ａに示すように、（Ｆ１−２７）および（Ｆ１−４２）タンパク質は、（Ｆ１−１）および（Ｆ１−９）タンパク質と比較し、より強い蛍光活性を示した。特に、（Ｆ１−２７）タンパク質は、極めて強い蛍光活性を示した。また、前記表９Ｂに示すように、（Ｆ１−２）および（Ｆ１−４２）タンパク質は、（Ｆ１−９）タンパク質と比較し、より強い蛍光活性を示した。これらの結果から、本発明の新規蛍光タンパク質が、蛍光活性を有することがわかった。 

WO2016200525
"[00115] It was observed that the anisotropic gold core-silica shell bipyramid nanocrystals had optical absorbance at different regions of the electromagnetic spectrum, with the transverse (short axis) and longitudinal (long axis) having peaks at around 520 nm and around 875 nm, respectively, (FIG.19A) for the bipyramid nanocrystals shown in FIG.19B. It was also observed that, by controlling the LED pulse length and frequency, different fixed temperature conditions can be achieved. For example, for the gold core-silica shell bipyramid nanocrystals having the absorbance spectra shown in FIG.20A, solution temperatures of 60 °C and 65 °C were achieved, as shown in the graphs of FIG.20B. "

[0115] 異方性の金コアシリカシェル双角錐ナノ結晶は電磁波スペクトルの異なる領域に光学的吸収を有し、図１９Ｂに示す双角錐ナノ結晶は横方向（短軸）と縦方向（長軸）でそれぞれ５２０ｎｍ付近と８７５ｎｍ付近にピークをもつ（図１９Ａ）ことが観察された。また、ＬＥＤパルスの長さと頻度を制御すると、異なる固定温度条件を実現できることも観察された。例えば、図２０Ａに示す吸収スペクトルをもつ金コアシリカシェル双角錐ナノ結晶では、図２０Ｂに示すように、溶液温度６０°Cと６５°Cを実現できた。 

US2016122499
"[0026] In embodiments, the reduction can be monitored over time by UV-VIS absorption spectroscopy because nanosized silver particles have a plasmon absorption peak around 400 nm. The broader the peak, the smaller the nanoparticles. The higher the λmax, the greater the amount of AgNPs reduced within the polymer matrix. "

[0013] いくつかの実施形態では、ナノサイズの銀粒子は、４００ｎｍ付近にプラズモン吸収ピークを有するため、還元は、ＵＶ−ＶＩＳ吸収分光法によって長期間監視されてもよい。ピークが広がっているほど、ナノ粒子が小さい。λｍａｘが大きいほど、ポリマーマトリックス内で還元されたＡｇＮＰの量が多くなる。 

呈色

US2011300556
"[0038] Mice were immunized with purified AAD-12, and standard fusion techniques were used to prepare a panel of hydridomas expressing anti AAD-12 monoclonal antibodies. Samples of spent tissue culture media were removed aseptically from each well containing a hybridoma culture and assayed for AAD-12 reactivity using the following antibody capture ELISA method. Microtiter wells were coated with a solution of 1-10 μg/mL of purified AAD-12. The wells were washed and samples of spent tissue media were placed in the wells and allowed to incubate. The wells were washed and horseradish peroxidase-labeled goat anti mouse antiserum was added and allowed to incubate. The plates were washed, substrate was added to develop a color reaction and the plates were read for OD (optical density). Wells with high OD readings were mapped back to culture wells containing the hybridomas. The AAD-12 antibody positive cultures were continually screened for antibody production to assure growth stability and antibody production as the cultures were expanded. Several rounds of limiting dilution cloning were performed to establish true monoclonality for each culture. Further assays on antibody positive clones were conducted to determine the suitability of each antibody for use in the presently claimed quantitative detection methods for field use with plant material. "

マウスを精製AAD-12で免疫化し、標準的な融合技術を使用して、抗AAD-12モノクローナル抗体を発現する一群のハイブリドーマを調製した。消費した組織培養培地のサンプルをハイブリドーマ培養を含む各ウェルから無菌的に取り出して、次の抗体捕捉ELISA法を用いてAAD-12反応性についてアッセイした。マイクロタイターウェルを精製AAD-12の1～10g/mLの溶液でコーティングした。ウェルを洗浄し、使用済みの組織培養培地のサンプルをウェル内に配置し、インキュベートした。ウェルを洗浄し、西洋ワサビペルオキシダーゼ標識ヤギ抗マウス抗血清を加し、インキュベートした。プレートを洗浄した後、呈色反応を発生させるために基質を添加し、プレートのOD（光学密度）を読んだ。高いOD値を有するウェルを、ハイブリドーマを含む培養ウェルにマップした。培養を拡大するにつれ増殖安定性及び抗体産生を確保するために、AAD-12抗体陽性培養を抗体産生について継続的にスクリーニングした。限界希釈クローニングのいくつかのラウンドを、各培養物の真のモノクローン性を確立するために行った。抗体陽性クローンについてのさらなるアッセイを実施して、植物材料とともに現場使用するための本発明の定量的検出方法に使用するために各抗体の適合性を判断した。

WO2005019269
"Identification of ligand (s) for the portion of MUC 1 that remains bound to the cell after cleavage can allow for development of powerful assays to screen for drugs that disrupt this interaction. Interaction of potential binding partners with the extracellular portion of MUC 1 that remains after cleavage can be studied both by conventional techniques (western blotting, ELISA, MALDI, etc. ) and using our colloid-colloid color change assay or colloid- bead coloration assay. "

開裂後、細胞に結合されて残存するＭＵＣ１の一部分に対するリガンドの同定は、この相互作用を中断させる薬剤をスクリーニングする強力な分析法の開発を可能とする。開裂後に残存するＭＵＣ１の細胞外部分との潜在的結合パートナーの相互作用は、従来技術（ウェスタンブロッティング、ＥＬＩＳＡ、ＭＡＬＤＩなど）により、および我々のコロイド－コロイド色変化分析法またはコロイドビーズ呈色分析法を使用して、両者を研究することができる。

US2017242010
"[0096] After the test specimen is loaded to the sample pad (FIG. 2 “A”), it rapidly diffuses into the conjugate pad (FIG. 2 “C”). If the tested sample contains the given HCV antigens, the antigens will react with the HCV detector monoclonal antibodies conjugated to colloidal gold particles and loaded in FIG. 2 “D” area. These HCV Ags/Abs complexes will move along on the nitrocellulose membrane chromatographically via capillary action (FIG. 2 “E”). Eventually, these HCV Ags/Abs complexes will react with the preloaded HCV-specific capture monoclonal or polyclonal antibodies, and be immobilized at the test line area to form a colored band that indicates a positive test result (FIG. 2 “F”). The excessive HCV-specific detector antibodies conjugates (or unreacted, when a tested specimen does not contain HCV-Ags), will migrate along the membrane and be immobilized at the control line area by pre-loaded goat anti-mouse antibody and result in colored band at the control line (FIG. 2 “G”). Therefore, a positive sample will display two bands, one at the test line area and one at the control line area, while a negative sample will show only one band at the control line area. "

[0067] 試験検体を試料パッド（図２「Ａ」）に装填した後、試験検体はコンジュゲートパッド（図２「Ｃ」）中に急速に拡散する。試験試料が所与のＨＣＶ抗原を含む場合は、抗原は、コロイド金粒子にコンジュゲートされ、図２「Ｄ」の領域に装填されたＨＣＶ検出モノクローナル抗体と反応する。こうしたＨＣＶ Ａｇｓ／Ａｂｓ複合体は、毛細管作用によって、クロマトグラフ的にニトロセルロース膜上に沿って移動する（図２「Ｅ」）。最終的に、こうしたＨＣＶ Ａｇｓ／Ａｂｓ複合体は、あらかじめ装填されたＨＣＶ特異的捕獲モノクローナルまたはポリクローナル抗体と反応し、試験ライン領域に固定化されて、陽性の試験結果を示す呈色したバンドを形成する（図２「Ｆ」）。過剰な（または、試験検体がＨＣＶ−Ａｇｓを含んでいない場合は、未反応の）ＨＣＶ特異的検出抗体コンジュゲートは、膜に沿って移動し、あらかじめ装填されたヤギ抗マウス抗体によって対照ライン領域で固定化され、対照ラインに呈色したバンドをもたらす（図２「Ｇ」）。したがって、陽性の試料は、１つは試験ライン領域に、もう１つは対照ライン領域に、２本のバンドを示すが、陰性試料は対照ライン領域に１本だけのバンドを示す。